Gelé af edderkoppesilke blev opdaget ved et tilfælde

Fremtidens teknologi 25. sep 2022 3 min Professor Anna Rising Skrevet af Kristian Sjøgren

En nyopdaget gelé, der er lavet af edderkoppesilke, rummer et stort potentiale inden for kemi og biomedicinsk forskning. Måske kan geléen benyttes i forbindelse med forsøget på at reparere organer inde i kroppen, ligesom den muligvis kan bruges til helt nye måde at levere præcisionsmedicin.

Oftest er store videnskabelige opdagelser resultatet af mange års forskning, der til sidst munder ud i en endelig videnskabelig erkendelse, som har potentialet til at ændre verden.

Sådan er det ikke med den opdagelse, som forskere fra Karolinska Institutet i Sverige gjorde for nylig.

Forskerne arbejdede med edderkoppesilke i laboratoriet, og pludselig opførte silken sig ikke, som den plejede.

Det ledte til opdagelsen af en gelé af edderkoppesilke, men selvom opdagelsen blev gjort helt tilfældigt, rummer den et stort potentiale for anvendelse inden for blandt andet kemien eller farmakologien.

"Vi har opdaget, at proteiner fra edderkoppesilke, som normalt optræder i en opløsning, kan danne en gelé, når de bliver varmet op til kropstemperatur. På grund af geléens egenskaber, og det at vi kan kombinere edderkoppesilkeproteiner med andre proteiner og sætte dem fast i geléen, kan den være interessant i forbindelse med blandt andet fremstilling af fine kemikalier eller til brug inde i kroppen på mennesker," forklarer professor Anna Rising, Department of Biosciences and Nutrition, Karolinska Institutet, Huddinge, Sweden.

Forskningen er publiceret i Nature Communications.

Gjorde stor opdagelse ved et tilfælde

Den store opdagelse blev gjort, efter forskerne i Anna Risings laboratorium i flere dage ikke kunne forstå, hvorfor de kanyler, som forskerne anvender til at spinde tråde af edderkoppesilke, blev ved med at stoppe til.

Normalt trykkes væsken af edderkoppesilkeprotein let ud af kanylerne og danner derefter fibre, som kan spindes til tråde med brug inden for blandt andet tekstiler og reb.

I Anna Risings laboratorium forsker de i metoder til at give silketråden særligt interessante egenskaber med anvendelse inden for forskellige industrier.

De dage, hvor alt gik galt i laboratoriet, blev kanylerne dog ved med at stoppe til, og forskerne opdagede, at det skyldtes, at der var dannet en gelé i dem.

Ph.d.-studerende Tina Arndt undersøgte fænomenet nærmere og fandt ud af, at kanylerne havde været for tæt på en lampe, der havde varmet edderkoppesilken op, og at opvarmningen i sig selv var nok til, at de dannede geléen.

Danner gelé ved 37 grader

I stedet for at kassere kanylerne med gelé besluttede Anna Rising sig for at undersøge, hvad der egentlig var sket med edderkoppesilkeproteinerne.

Her fandt hun, at N-terminaldomænet af proteinet, som normalt er med til at gøre proteinet opløseligt, havde ændret karakter, da det blev varmet op til 37 grader - altså kropstemperatur for et menneske.

Ved 37 grader begynder N-terminaldomænet at danne fibriller, og fibrillerne omdanner opløsningen til en gelé.

Under normale betingelser sørger N-terminaldomænet for, at edderkoppesilkeproteinerne ikke klumper sammen inden i edderkoppens silkekirtler. I kirtlerne er der også salt, som ligeledes modvirker sammenklumpning.

Men ved 37 grader og udenfor kirtlernes saltholdige miljø ser alting anderledes ud.

"Som udgangspunkt er det interessant i sig selv, at et protein, som vi faktisk kan producere i meget store mængder i bakterier, og som er godt til at holde andre proteiner i opløsning, ændrer fuldkommen karakter og danner en gelé, når de bliver varmet op til 37 grader," forklarer Anna Rising.

Kan binde proteiner fast til geléen

Forskerne i Anna Risings laboratorium udførte forskellige forsøg for at finde ud af, hvad geléen af edderkoppesilkeproteiner kan bruges til.

De lavede blandt andet forsøg, hvor de fusionerede edderkoppespindsproteinerne med andre proteiner, herunder et grønt fluorescerende protein og proteiner, som er involveret i nukleotidmetabolismen.

Disse forsøg viste, at det var muligt at fusionere edderkoppesilkeproteiner med andre proteiner, samtidig med at fusionsproteinerne stadig var i stand til at danne geléen, og at funktionaliteten af de fusionerede proteiner blev opretholdt.

Anna Rising kan forestille sig flere forskellige anvendelsesmuligheder for en gelé med disse særlige egenskaber.

"Geléen kan blandt andet anvendes til hurtigt og simpelt at binde aktive proteiner i en hydrogel, hvor de kan sidde med høj tæthed i netværket af fibriller af edderkoppesilkeproteiner. Sådan en hydrogel kan være interessant at arbejde med inden for blandt andet fremstillingen af fine kemikalier," forklarer hun.

Kan bruges biomedicinsk

Et andet potentielt anvendelsesområde er inden for biomedicin.

Tidligere har dyreforsøg vist, at edderkoppesilke er uskadeligt at implantere i en organisme, og det er derved potentielt set muligt at injicere dem i kroppen på mennesker uden at skulle frygte alle mulige bivirkninger.

Her kan man forestille sig, at man fusionerer edderkoppesilkeproteinerne med biomedicinske molekyler, der efter injicering og opvarmning til kropstemperatur bliver låst fast lokalt inde i kroppen. Derved kan man få en lokal effekt af medicinen, da den ikke fiser rundt over det hele.

Forskerne har faktisk også lavet forsøg, hvor de har vist, at det er muligt at låse hele celler fast i geléen af edderkoppesilke.

Disse celler kan potentielt set benyttes medicinsk på to forskellige måder:

  • For det første kan man forestille sig, at det er muligt at injicere edderkoppesilkegelé med levende celler i kroppen, og at disse levende celler kan blive små fabrikker, der løbende producerer medicin inde i kroppen. Det kan blandt andet dreje sig om insulin.
  • En anden mulighed er at binde celler fast forskellige steder i kroppen med det formål at få dem til at vokse. Denne anvendelse er interessant inden for det, som hedder tissue engineering, altså gendannelsen af væv i for eksempel organer.

"Der findes rigtig mange muligheder i anvendelsen af edderkoppesilkegeléen. Vi har selv en masse tanker, men vi håber da også på, at andre forskere kan se et potentiale og gerne vil samarbejde om at udvikle vores opdagelse," siger Anna Rising.

"Spidroin N-terminal domain forms amyloid-like fibril based hydrogels and provides a protein immobilization platform" er udgivet i Nature Communications. I 2019 modtog medforfatter Cagla Sahin et “Postdoctoral Fellowship for research abroad in bioscience and basic biomedicine” fra Novo Nordisk Fonden.

Spider silk is well known for its extreme mechanical properties, this natural fiber is tougher than any other man-made fiber. Spider silk has also bee...

Dansk
© All rights reserved, Sciencenews 2020